Gefaltete Proteine mit Terahertz-Wellen untersucht

Neue Spektroskopiemethode zeigt überraschend, dass die hauchdünne Hülle aus Wassermolekülen eine wichtige Rolle in biologischen Prozessen spielen könnte

Gefaltete Proteinstrukturen
Gefaltete Proteinstrukturen

Bochum/Urbana-Champaign (USA) - In unserem Körper werden fortwährend Aminosäuren zu Proteinen verbunden. Dabei entstehen Ketten mit komplex gefalteten Strukturen. Für diesen grundlegenden Syntheseprozess spielen offenbar nicht nur die Proteine selbst, sondern auch die dünne Wasserhülle um die Moleküle herum eine wichtige Rolle. Mit Terahertzwellen kamen nun deutsche und amerikanische Wissenschaftler diesem bisher nicht beachteten Mechanismus auf die Spur, über den sie in der Fachzeitschrift "Angewandte Chemie" berichten.

Das natürliche Lösungsmittel Wasser ist kein passiver Zuschauer biologischer Prozesse, sondern ein aktiver Mitspieler. Fokussierten Molekularbiologen bisher ihren Blick rein auf die Faltungsprozesse der Proteine, wiesen Martina Havenith von der Ruhr-Universität Bochum und ihre Kollegen von der University of Illinois den Einfluss der Wasserhülle nach. Dazu nutzten sie Terahertzwellen, die im elektromagnetischen Spektrum zwischen Mikrowellen und Wärmestrahlung angesiedelt sind. Mit einer zeitlichen Genauigkeit einer tausendstel milliardstel Sekunde (Pikosekunde) beobachteten sie Änderungen im Absorptionsverhalten, die von der unterschiedlichen Vernetzung der Wassermoleküle um ein Protein beeinflusst wurden.

Da die Art und Weise der Proteinfaltung wesentlich seine spätere Funktion im Organismus bestimmt, eröffnet dieses Experiment einen neuen Blick auf molekularbiologische Prozesse. Welche Rolle die Wassermoleküle genau bei der Proteinfaltung spielen, konnten die Forscher bisher noch nicht klären. Aber mit weiteren Terahertzmessungen könnte auch dieses Geheimnis der Wassermoleküle besser untersucht und wahrscheinlich gelöst werden.